Drukuj Eksport do pliku (MS Word)
Nazwa przedmiotu:
Biochemia
Koordynator przedmiotu:
prof. nzw.dr hab. Maria Bretner
Status przedmiotu:
Obowiązkowy
Poziom kształcenia:
Studia I stopnia
Program:
Inżynieria Biomedyczna
Grupa przedmiotów:
Obowiązkowe
Kod przedmiotu:
Semestr nominalny:
2 / rok ak. 2009/2010
Liczba punktów ECTS:
3
Liczba godzin pracy studenta związanych z osiągnięciem efektów uczenia się:
Liczba punktów ECTS na zajęciach wymagających bezpośredniego udziału nauczycieli akademickich:
Język prowadzenia zajęć:
polski
Liczba punktów ECTS, którą student uzyskuje w ramach zajęć o charakterze praktycznym:
Formy zajęć i ich wymiar w semestrze:
  • Wykład30h
  • Ćwiczenia0h
  • Laboratorium0h
  • Projekt0h
  • Lekcje komputerowe0h
Wymagania wstępne:
Wiadomości z biologii na poziomie szkoły średniej
Limit liczby studentów:
Cel przedmiotu:
Poznanie podstaw biochemii komórki, biochemii białek i kwasów nukleinowych, podstawowych pojęć i terminów enzymologii. Centrum aktywne, kinetyka reakcji enzymatycznych i inhibicja. Strategia i taktyka w oczyszczaniu enzymów. Podstawowe elementy struktury enzymów i metody ich ustalania. Enzymy w przemyśle, biotechnologii i medycynie. Struktura DNA i RNA, replikacja DNA, transkrypcja, translacja. Regulacja ekspresji genów, elementy inżynierii genetycznej; cykl komórkowy, jego fazy i kontrola, podział komórek, podstawy dziedziczności.
Treści kształcenia:
1. Molekularne składniki komórki ich struktura, właściwości i funkcje: Organizacja komórek prokariotycznych i eukariotycznych, metody mikroskopowe używane w badaniu struktur oraz metody izolacji tych struktur. 2. Aminokwasy i białka: Struktura i funkcja białek. Podstawy teoretyczne metod oczyszczania i analizy białek. Omawiane są m. in.: elektroforeza poliakrylamidowa (PAGE) białek, elektroogniskowanie, elektroforeza dwukierunkowa białek, techniki immunologiczne: Western blotting, immunoprecypitacja; test ELISA; chromatografia powinowactwa, sączenie molekularne białek; chromatografia jonowymienna białek; przeciwciala monoklonalne - otrzymywanie i zastosowanie; oznaczanie ilości białka. Metody stosowane w badaniu struktury białek: NMR, krystalografia, MS. 3. Enzymy: Kinetyka reakcji enzymatycznych. Centrum aktywne. Inhibicja i inaktywacja. Mechanizmy regulacji aktywności enzymatycznej. Lokalizacja enzymów w komórce. Strategia i taktyka w oczyszczaniu enzymów. Wybór źródła enzymu. Podstawowe elementy struktury enzymów. Metody określania aktywności i struktury enzymów. 4. Metabolizm komórkowy: Biosynteza i rozkład aminokwasów, węglowodanów, kwasów tłuszczowych, nukleotydów. Fotosynteza i mechanizm fotofosforylacji. Integracja, koordynacja i regulacja szlaków metabolicznych. Błony biologiczne, dynamika ich struktury i transport metabolitów. 5. Budowa kwasów nukleinowych, synteza i replikacja DNA: Struktura DNA, replikacja DNA, mutacje i naprawa, struktura genu. Genomy prokariotyczne i eukariotyczne, regulacja ekspresji genów, elementy inżynierii genetycznej. 6. Synteza i dojrzewanie RNA: Rodzaje i struktura RNA, transkrypcja i regulacja transkrypcji, dojrzewanie RNA. 7. Synteza białek: Translacja, regulacja translacji, dojrzewanie białek, transport, ubikwitynacja. 8. Cykl komórkowy: Fazy cyklu komórkowego i kontrola, podział komórek, podstawy dziedziczności.
Metody oceny:
Egzamin:
Literatura:
1. B.D. Hames , N.M. Hooper, Krótkie wyklady Biochemia, Wydanie II, PWN, Warszawa 2002
Witryna www przedmiotu:
Uwagi:

Efekty uczenia się